Układ pokarmowy

 

Schemat układu pokarmowego królika

Schemat układu pokarmowego człowieka

Układ pokarmowy (łac. systema digestorium) – system połączonych funkcjonalnie narządów służących zapewnieniu dostarczania organizmowi odpowiedniej ilości wody i składników odżywczych.

Czynność

Zdecydowana większość składników pokarmowych (węglowodany, tłuszcze, białka), aby mogła zostać przyswojona musi wcześniej zostać strawiona, co polega na rozłożeniu wielkocząsteczkowych organicznych związków chemicznych na ich proste składniki budulcowe.

Złożony proces czynności układu pokarmowego można podzielić na kilka powiązanych ze sobą i skoordynowanych czynności:

• przesuwanie treści pokarmowej wzdłuż przewodu pokarmowego dzięki perystaltyce,

• trawienie (połączone z wydzielaniem soku trawiennego i żółci),

• wchłanianie (absorpcja),

• czynność układu krążenia (krążenie krwi, chłonki, układ wrotny wątroby),

• koordynacja czynności układu pokarmowego (regulacja nerwowa, hormonalna, za pomocą autakoidów).

Budowa

W skład układu pokarmowego mogą wchodzić:

• przewód pokarmowy

• gruczoły
  • wątroba
  • trzustka
  • ślinianki

• narządy dodatkowe
  • żuwaczki
  • szczękoczułki
  • nogogłaszczki
  • zęby
  • język

Przewód pokarmowy

Przewód pokarmowy wszystkich organizmów można ogólnie podzielić na:

1. jamę gębową,

1. jelito przednie,

1. jelito środkowe,

1. jelito tylne,

1. odbyt.

U ssaków – ze względu na podobny ogólny plan budowy układu pokarmowego – można go podzielić na następujące części:

• jama ustna/jama gębowa

• gardziel

• gardło

• przełyk

• żołądek (lub żołądki)

• jelito cienkie
  • dwunastnica
  • jelito czcze
  • jelito kręte

• jelito grube
  • jelito ślepe
  • okrężnica
  • odbytnica

• odbyt

Budowa układu pokarmowego jest silnie zależna od rodzaju pokarmu trawionego przez zwierzę – na przykład u roślinożernych przewód pokarmowy jest dłuższy niż u drapieżników mięsożernych z powodu konieczności trawienia większej ilości trudno przyswajalnego pokarmu.

Zobacz też

• układ pokarmowy człowieka

Zapoznaj się z zastrzeżeniami dotyczącymi pojęć medycznych i pokrewnych w Wikipedii.

 

 

Inhibicja kompetycyjna

 

 

 

 

 

 

 

Rodzina wykresów Lineweavera-Burka dla inhibicji kompetycyjnej. Wzrost stężenia inhibitora [I”> nie powoduje zmiany V_max

 

 

 

 

 

 

Inhibicja kompetycyjna – współzawodnictwo inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest inhibicja niekompetycyjna. W inhibicji kompetycyjnej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, inhibicji niekompetycyjnej – poza miejscem aktywnym.

 

 

Substrat i inhibitor współzawodniczą o miejsce katalityczne (aktywne), przez co zwiększenie stężenia substratu lub inhibitora, powoduje przesunięcie szybkości reakcji na szalę jednego z nich. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądź w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztworze, to reakcja katalizowana ulegnie inhibicji czyli zmniejszeniu szybkości reakcji. W przypadku inhibicji kompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu (stała Michaelisa rośnie).

 

 

Przykład: substratem dla dehydrogenazy bursztynianowej jest bursztynian, a jej inhibitorem kompetycyjnym malonian (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).

 

 

 

 

 

 

 

 

Podwójna helisa

 

Model podwójnej helisy DNA

Podwójna helisa – model struktury DNA w postaci podwójnej helisy zaproponowany w 1953 przez Jamesa Watsona i Francisa Cricka, oparty na pracach Rosalindy Franklin, za który w 1962 roku zostali uhonorowani Nagrodą Nobla z dziedziny medycyny i fizjologii. Praca została opublikowana 25 kwietnia 1953 w Nature.
Spotykany niekiedy termin podwójna spirala jest nieprawidłowy, jako że spirala jest krzywą dwu-, a linia śrubowa zwana helisą krzywą trójwymiarową.
Podwójna helisa stanowi podstawowy element struktury przestrzennej cząsteczki DNA. Składa się z dwóch łańcuchów polinukleotydowych, które biegną w przeciwnych kierunkach i owijają się wokół wspólnej osi. Zasady azotowe nukleotydów znajdują się wewnątrz podwójnej helisy i są połączone wiązaniami wodorowymi w pary komplementarne. Fragmenty o strukturze podwójnej helisy znajdują się także w niektórych cząsteczkach RNA, np. tRNA.
Podwójna helisa to także tytuł polskiego tłumaczenia książki Jamesa Watsona The Double Helix.

Zobacz też

• kwas nukleinowy

• replikacja DNA

• Molecular Structure of Nucleic Acids – artykuł z czasopisma Nature z 25 kwietnia 1953 roku

 

Receptor

 

Receptory – wyspecjalizowane komórki lub narządy zmysłowe odbierające informacje z otoczenia.
Receptor – w ogólnym znaczeniu struktura mająca zdolność do:

1. specyficznego rozpoznania stymulacji o naturze fizykochemicznej;

1. wywołania bezpośrednio, bądź za pośrednictwem innych struktur, reakcji na stymulację.

Typy receptorów

Ze względu na charakter bodźca bądź stymulacji receptory dzielą się na:

• chemoreceptory – receptory rozróżniające substancje chemiczne (białka: białka receptorowe smaku i węchu; komórki: neurony smakowe, neurony węchowe; narządy: kubki smakowe, śluzówka węchowa);

• termoreceptory – receptory reagujące na temperaturę bądź jej zmianę;

• nocyceptory – receptory wrażeń bólowych;

• mechanoreceptory – receptory wrażeń mechanicznych, takich jak dotyk (ciałko blaszkowate Vatera-Paciniego) lub dźwięk (narząd ślimakowy ucha wewnętrznego wykorzystuje mechanoreceptory do przetworzenia dźwięku w sygnały nerwowe);

• fotoreceptory – receptory światła (białka: opsyny, rodopsyna; komórki: czopki, pręciki; narządy: oko);

• magnetoreceptory – receptory natężenia i kierunku pola magnetycznego;

• elektroreceptory – receptory natężenia i kierunku pola elektrycznego;

• osmoreceptory – receptory ciśnienia osmotycznego;

• proprioreceptory – receptory ruchu, pozycji i równowagi;

• baroreceptory – receptory ciśnienia.

Niektóre receptory mogą też reagować na bodźce inne niż właściwe dla ich funkcji. Na przykład nocyceptory i termoreceptory człowieka reagują na kapsaicynę zawartą w odmianach papryki (Capsicum sp.) o ostrym smaku, a receptory zimna są aktywowane mentolem.
Receptory cholinergiczne (ukł. przywspółczulny):

• Nikotynowe (N) – agonistą jest nikotyna;
  • Nikotynowe neuronalne (Nn);
  • Nikotynowe mięśniowe (Nm);

• Muskarynowe (M) – agonistą jest muskaryna. Wyróżniamy 5 rodzajów M1-M5:
  • M1 – uczenie się i pamięć;
  • M2 – serce;
  • M3 – mięśnie gładkie.

Klasyfikacja receptorów

• ze względu na lokalizację:
  • eksteroreceptory – na zewnątrz ciała;
  • interoreceptory – wewnątrz ciała; dzielą się ze względu na lokalizację:
    • proprioreceptory (proprioceptory) – narząd ruchu (stawowe, mięśniowe) – informuje o położeniu ciała oraz jego części względem siebie (kinestezja);
    • wisceroreceptory – narządy wewnętrzne – informuje o stanie poszczególnych narządów;
    • angioreceptory – informują o stanie środowiska w naczyniach.

• eksteroreceptory, dzielą się ze względu na styczność z bodźcem:
  • telereceptory – z pewnej odległości (np. wzrok, słuch);
  • kontaktoreceptory – są w bezpośrednim kontakcie z bodźcem (np. smak, ucisk);

Zobacz też

• mechanizm działania kapsaicyny

Zapoznaj się z zastrzeżeniami dotyczącymi pojęć medycznych i pokrewnych w Wikipedii.

 

Chromosom Philadelphia

 

Zdjęcie chromosomów metafazowych z dodatnim wynikiem reakcji FISH na obecnośc translokacji bcr/abl.

Chromosom Philadelphia został odkryty i opisany w 1960 roku przez Petera Nowella z Uniwersytetu w Pensylwanii oraz Davida Hungerforda z Institute for Cancer Research.

W 1973 roku Janet D. Rowey z Uniwersytetu w Chicago udowodniła, że translokacja pomiędzy chromosomem 9 i 22 (t(9;22)(q34;q11)) stanowi przyczynę powstania tej anomalii.

Chromosom Philadelphia występuje w ponad 95% przewlekłych białaczek szpikowych. Spotyka się go również w ostrych białaczkach limfoblastycznych – (25-30% u dorosłych, około 6% u dzieci), niekiedy również w ostrych białaczkach szpikowych (w poniżej 1% przypadków). Wystąpienie chromosomu Ph w ostrej białaczce limfoblastycznej rokuje znacznie gorzej niż ostra białaczka limfoblastyczna bez tej translokacji. Brak chromosomu Ph w przewlekłej białaczce szpikowej wiąże się ze znacznie gorszym rokowaniem.

Mechanizm powstawania chromosomu Philadelphia

Defekt molekularny polegający na translokacji (przeniesienie fragmentu jednego chromosomu na drugi) t(9;22)(q34;q11), powoduje powstanie genu fuzyjnego bcr-abl. Fragment bcr (ang. breakpoint cluster region), znajdujący się na chromosomie 22 w rejonie q11, zostaje połączony z genem abl znajdującym się na chromosomie 9 w rejonie q34. Gen abl jest protoonkogenem kodującym białko cytoplazmatyczne i jądrowe z rodziny kinaz tyrozynowych, które jest odpowiedzialne za różnicowanie, podział, adhezję i odpowiedź na uszkodzenia komórek. W warunkach normalnych ekspresja tego genu, a zatem produkcja białka, podlega ścisłej regulacji. Po połączeniu z fragmentem bcr powstały gen znajduje się ciągle w pozycji włączonej (staje się onkogenem) i wymyka się spod kontroli komórki. Produkowane nowe białko o ciężarze atomowym 210 kDa lub 185 kDa przyczynia się do wzrostu częstotliwości podziałów komórkowych. Dodatkowo blokując naprawę DNA, powoduje szybkie gromadzenie się mutacji w nowych pokoleniach komórek. Wzmożona produkcja białka bcr/abl upośledza również zdolność komórek do apoptozy oraz do interakcji i adhezji do podścieliska. Wszystko to prowadzi do wzrostu masy nowotworu i w konsekwencji doprowadza do kryzy blastycznej, która nieleczona kończy się śmiercią pacjenta.

W późnych latach 90. opracowano lek, który blokuje działanie powstałej kinazy tyrozynowej – Imatinib. Jego podawanie prowadzi do zahamowania rozwoju nowotworu, pozwalając pacjentom uzyskać całkowite remisje. Nie doprowadza on jednak do całkowitego wyleczenia. W Polsce dostępny jest on pod nazwą handlową Glivec. Obecnie kolejne firmy farmaceutyczne wprowadzają na rynek konkurencyjne preparaty blokujące kinazę bcr-abl w innym mechanizmie, np. dasatinib.

Bibliografia

• Jerzy Stachura, Wenancjusz Domagała: Patologia znaczy słowo o chorobie. Kraków: Wydawnictwo PAU, 2003. ISBN 83-88857-65-7.

Zapoznaj się z zastrzeżeniami dotyczącymi pojęć medycznych i pokrewnych w Wikipedii.

 

 

EcoRI

 

Struktura EcoRI

EcoRI (wym. “eko er jeden”) – enzym, endonukleaza, wyizolowana po raz pierwszy ze szczepu RY13 E.coli, jest częścią bakteryjnego systemu modyfikacji restrykcyjnych.

W biologii molekularnej EcoRI jest używane jako enzym restrykcyjny. Przy cięciu DNA tworzy on lepkie końce z przedłużonymi końcami 5′. Sekwencją rozpoznawaną i ciętą przez enzym jest palindromiczna sekwencja 5′-G^▼AATTC-3′ (nić komplementarna 3′-CTTAA_▲G-5′).

Struktura

Struktura przestrzenna enzymu została rozwiązana metodami rentgenograficznymi w 1986 roku.

Struktura pierwszorzędowa

EcoRI zawiera motyw PD..D/EXK, który jest miejscem aktywnym całej rodziny enzymów restrykcyjnych. W EcoRI motyw ten zawiera reszty P90, D91, E111, A112, K113(2).

Struktura trzecio- i czwartorzędowa

Enzym składa się z jednej globularnej domeny z klasycznymi motywami α/β. Zawiera takżę pętlę, wystającą na zewnątrz, która owija się wokół DNA podczas jego wiązania.

Struktury krystaliczne ujawniły, że formą enzymu jest homodimer. Podczas wiązania DNA, obie jednostki oddziałują z nim symetrycznie. Wiązanie realizowane jest przez dwie alfa-helisy każdego monomeru, które formują czterohelisowy pęczek. Za bezpośrednie współdziałanie obu homodimerów, odpowiedzialne są obecne w helisach reszty E144 i R145.

Zastosowania

Z powodu swojej selektywności i specyficznego miejsca cięcia, które następnie może ulec ligacji (zobacz też: ligaza), enzym ten jest używany w biologii molekularnej, szczególnie w technice klonowania, screeningów DNA, czy mutagenezy ukierunkowanej. Enzym ma skłonność wykazywania aktywności star przy podwyższonym pH i przy zbyt niskiej sile jonowej oraz podwyższonym stężeniu glicerolu. Enzym wykazuje aktywność star bardziej przy podwyższonym stężeniu glicerolu niż przy podwyższonym pH.

 

Blog na każdą sprawę

Niedługo kolejne posty